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Titlebook: Struktur des aktiven Zentrums glykosidspaltender Enzyme; Günter Legler Book 1979 Springer Fachmedien Wiesbaden 1979 Enzym.Enzyme.Struktur

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樓主: 啞劇表演
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發(fā)表于 2025-3-26 23:47:16 | 只看該作者
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發(fā)表于 2025-3-27 02:02:07 | 只看該作者
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發(fā)表于 2025-3-27 06:22:28 | 只看該作者
,Inhibitoren für die Markierung anderer Gruppen des aktiven Zentrums,keit, um durch die Wechselwirkung mit der Substratbindungsstelle die Reaktion auf das aktive Zentrum zu beschr?nken, zum anderen eine chemisch reaktionsf?hige Gruppe, die dann mit einer Aminos?ureseitenkette reagieren kann. R?umliche Orientierung und Reaktivit?t des zun?chst nicht-kovalent gebundene
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發(fā)表于 2025-3-27 10:15:13 | 只看該作者
,Reaktion von D-Glucal mit der ?-Glucosidase A3 aus Aspergillus wentii,syl-Oxonium-Ion entspricht. Es sollte daher ?hnlich wie D-Gluconolacton besser gebunden werden als Glucose. Voraussetzung ist allerdings, da? die OH-Gruppe am C-2 keine entscheidende Rolle für die Bindung spielt, oder da? hinsichtlich der Geometrie, die wegen der unterschiedlichen Lage der Doppelbin
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發(fā)表于 2025-3-27 16:52:37 | 只看該作者
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發(fā)表于 2025-3-27 19:04:25 | 只看該作者
,Ursachen der katalytischen Affektivit?t der ?-Glucosidasen,talysator unter gleichen Bedingungen von Temperatur und pH erforderlich. Aus einem Vergleich der beiden Geschwindigkeitskonstanten I. Ordnung k(nicht-enzym.) und k.(maximale Zerfallsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes unter Produktbildung) ergibt sich ein Minimalwert für die Reaktionsbeschl
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發(fā)表于 2025-3-28 00:09:32 | 只看該作者
Zusammenfassung,und neutralen Glucosylderivaten charakterisiert. Die Ergebnisse bilden die Grundlage für einen Versuch, die physikalisch-chemischen Faktoren für die katalytische Effektivit?t dieser Enzyme anzugeben und in ihrer Gr??e abzusch?tzen. Der quantitative Vergleich mit der nichtkatalysierten Reaktion zeigt
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發(fā)表于 2025-3-28 02:22:43 | 只看該作者
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發(fā)表于 2025-3-28 08:58:15 | 只看該作者
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發(fā)表于 2025-3-28 14:19:20 | 只看該作者
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