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Titlebook: Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics; Claudio Nicolini (Member of the National Science a Book 1998 Springer Scienc

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樓主
發(fā)表于 2025-3-21 18:46:27 | 只看該作者 |倒序?yàn)g覽 |閱讀模式
期刊全稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics
影響因子2023Claudio Nicolini (Member of the National Science a
視頻videohttp://file.papertrans.cn/189/188366/188366.mp4
學(xué)科分類Electronics and Biotechnology Advanced (Elba) Forum Series
圖書封面Titlebook: Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics;  Claudio Nicolini (Member of the National Science a Book 1998 Springer Scienc
Pindex Book 1998
The information of publication is updating

書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics影響因子(影響力)




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics影響因子(影響力)學(xué)科排名




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics網(wǎng)絡(luò)公開度




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics網(wǎng)絡(luò)公開度學(xué)科排名




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics被引頻次




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics被引頻次學(xué)科排名




書目名稱Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics年度引用




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沙發(fā)
發(fā)表于 2025-3-21 21:55:19 | 只看該作者
板凳
發(fā)表于 2025-3-22 02:02:45 | 只看該作者
Electron Transfer Reactions in Multicopper Oxidases,er oxidases use a structural motif of the polypeptide chain to provide efficient electronic coupling between two redox partners, a mononuclear copper site, referred to as the blue site, and a trinuclear copper site. Blue sites have evolved in blue copper proteins as fast one electron transfer device
地板
發(fā)表于 2025-3-22 04:39:26 | 只看該作者
5#
發(fā)表于 2025-3-22 11:31:30 | 只看該作者
6#
發(fā)表于 2025-3-22 15:37:11 | 只看該作者
7#
發(fā)表于 2025-3-22 17:29:22 | 只看該作者
Biophysics of Electron Transfer and Molecular Bioelectronics978-1-4757-9516-5
8#
發(fā)表于 2025-3-22 22:36:59 | 只看該作者
9#
發(fā)表于 2025-3-23 02:17:14 | 只看該作者
10#
發(fā)表于 2025-3-23 08:35:30 | 只看該作者
https://doi.org/10.1007/978-3-030-01917-4ata base of proteins known at atomic resolutions (the Brookhaven Protein Data Base (PDB), release 19/9/1997) presently comprises 5900 structures, obtained from X ray diffraction patterns of ordered crystals or in some cases from twodimensional NMR spectroscopy. Well resolved structures include enzymes of several different type.
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